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名称:血红蛋白;haemoglobin;hemoglobin;ferrohemoglobin;Hb;HHb
      是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白,由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳,维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000,含有四条多肽链,每个多肽链含有一个血红素基团,血红素中铁为二价,与氧结合时,其化学价不变,形成氧合血红蛋白。呈鲜红色,与氧解离后带有淡蓝色。有多种类型:血红蛋白A(HbA),α2β2,占成人血红蛋白的98%;血红蛋白A2(HbA2),α2δ2,占成人血红蛋白的2%;血红蛋白F(HbF),α2γ2,仅存在于胎儿血中;血红蛋白H(HbH),β4,四个相同β链组成的四聚体血红蛋白;血红蛋白C(HbC),β链中Lys被Glu取代的血红蛋白;血红蛋白S(HbS),镰刀状细胞红蛋白;血红蛋白O2(HbO2,HHbO2),氧合血红蛋白;血红蛋白CO(HbCO),一氧化碳结合血红蛋白。在没有氧存在的情况下,四个亚基之间相互作用的力很强。氧分子越多与血红蛋白结合力越强。中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合,成为五配位。既是配位中心,又是活性中心。血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子,取决于氧分压。它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧,并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去,从而起到输氧作用。一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强,即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合,致使通往组织的氧气流中断,造成一氧化碳中毒

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