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名称:亮氨酸拉链;leucine zipper;Leu zipper
      蛋白质局部结构形式,即适于大分子之间相互结合的基元(motif)之一。在生物化学的研究中,发现某些DNA结合蛋白一级结构c末端区段,亮氨酸总是有规律地每隔7个氨基酸就出现一次。蛋白质α-螺旋每绕一圈为3.6个氨基酸残基。这种一级结构形成α-螺旋时,亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布,每绕两圈出现一次,如图中的1,8,15,22位;而且,亮氨酸r-基因上的分支侧链也露于螺旋之外成规律地相间。所谓拉链,就是两组平行走向,带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体。每条肽链上的亮氨酸残基,侧链上R-基因的分支碳链,又刚好互相交错排列,故名。亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端,它们往往是和癌基因表达调控功能有关,故受到研究者的重视。这类蛋白质的主要代表为酵母的转录激活因子GCN4,癌蛋白Jun,Fos,Myc,增强子结合蛋白C/EBP等。这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一,并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题。

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